Mercoledì, 28 Settembre 2016 13:25

Biochimica (CI)

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Programma Modulo biochimica-7-cfu

Aminoacidi e proteine Struttura, proprietà chimiche degi 20 aminoacidi standard e loro classificazione. Struttura primaria, secondaria e terziaria delle proteine. Esempi. Struttura quaternaria delle proteine. Emoglobina e mioglobina: curve di saturazione, 2-3 DPG come effettore. Le vitamine come coenzimi. Catalisi enzimatica e parametri cinetici. Fattori e leggi che la regolano. Modulazione allosterica, regolazione covalente ed inibizione enzimatica.

Il metabolismo ed i problemi energetici collegati Anabolismo e catabolismo, sintesi e demolizione di legami ad alto contenuto energetico. Ciclo dell'ATP e sua struttura.

Metabolismo glucidico Struttura e proprietà chimiche dei monosaccaridi, disaccaridi e polisaccaridi. Principali vie di utilizzazione del glucosio. Tappe enzimatiche, regolazione della glicolisi e bilancio energetico. meccanismo di azione della Aldolasi e Glieceraldeide 3-P DH. Shunt dell’esoso monofosfato e sua importanza biologica: gli enzimi G6PD e H6PD a confronto.  Interconversione degli zuccheri fosforilati. Sintesi e demolizione del glicogeno e regolazione ormonale (adrenalina, glucagone ed insulina). Metabolismo del fruttoso, e galattoso. Gluconeogenesi: tappe enzimatiche specifiche e regolazione. La decarbossilazione ossidativa dell’acido piruvico: coenzimi vitaminici ed enzimi coinvolti. Il ciclo dell’acido citrico.  Organizzazione e localizzazione nel mitocondrio dei complessi proteici di trasporto degli elettroni. Fosforilazione ossidativa. Sintesi di ATP e strtuttura della FoF1-ATP sintasi, e ultime acquisizioni sul suo meccanismo di azione.

Metabolismo lipidico Metabolismo degli acidi grassi. Demolizione ossidativa delle principali classi di acidi grassi (pari e dispari, saturi ed insaturi) e rendimento energetico. Sintesi di corpi chetonici e rilevanza nel digiuno e nel diabete. Metabolismo dell’acido arachidonico e formazione di prostaglandine, cenno alle prostacicline e trombossani. Sintesi degli acidi grassi da parte del complesso dell’acido grasso sintasi. Reazioni di allungamento. Sintesi e demolizione di triacilgliceroli, sfingolipidi, fosfolipidi, cerebrosidi. Sintesi del colesterolo e cenni ai derivati (acidi e sali biliari, ormoni); inibitori della HMG-CoA reduttasi.

Metabolismo azotato.  catabolismo degli aminoacidi: transaminazione, deaminazione ossidativa e organicazione dell’ammoniaca nel ciclo dell’urea. CAP sintasi I e II. Amminoacidi precursori di importanti composti biologici come nucleotidi purinici e pirimidinici,. Vie di sintesi dei principali neurotrasmettitori derivanti da amminoacidi (Dopamina, Noradrenalina, Adrnealina, GABA, Istamina); Tetraidrobiopterina. Struttura, sintesi e degradazione del gruppo eme. Sintesi e struttura  del glutatione e suo metabolismo (GPX e Glutatione reduttasi). S-adenosil metionina e suo metabolismo. Acido Folico , TH4 Sintesi dell'N5-N10-TH4 e ciclo del folato. cenno agli antimetaboliti: metotraexato. Sintesi delle basi pirimidiniche; cenno alla sintesi delle basi puriniche. Sintesi della Timina, e dei desossiribonucleotidi:  ribonucleotide reduttasi e suo meccansimo catalitico.

L’informazione biologica Struttura degli acidi nucleici.  Struttura e funzione degli RNA. Duplicazione del DNA in procarioti. Trascrizione in procarioti,  cenno agli eucarioti e alla maturazione dell’RNA negli eucarioti. Codice genetico. Struttura dei Ribosomi e sintesi proteica nei procarioti.   Cenno alla regolazione dell’espressione genica nei procarioti e negli eucarioti. 

Fotosintesi: Clorofille e pigmenti accessori, centri di reazione, fase luminosa e reazioni al buio, i fotosistemi, il centro che scinde l’acqua, l’enzima Ribulosio difosfato carbossilasi ossidasi, cenno al ciclo di Calvin.

Testi di consultazione:

Nelson D.L e Cox M.M., I Principi di Biochimica di Lehninger, Zanichelli ed.

Garret R.H. e Grisham C.M., Biochimica con aspetti molecolari della Biologia cellulare, Zanichelli ed.

Voet D.,Voet J.G. e Pratt C.W., Fondamenti di Biochimica, Zanichelli ed.

Informazioni aggiuntive

  • Codice*: 84459
  • CFU: 7
  • Corso di Studio*: CTF
  • Anno di corso*: Secondo
  • Semestre*: Secondo semestre
  • Docente incaricato*: Prof. Panfoli
  • Obiettivi formativi*:

     

    Consentire allo studente di acquisire una conoscenza della struttura e funzione delle principali classi di biomolecole (proteine, glicidi e lipidi), delle principali vie del metabolismo energetico (cataboliche e biosintetiche) e della loro regolazione; comprendere le strategie generali che sottendono ai processi vitali, applicare quanto appreso allo studio di materie strettamente collegate (quali la Biochimica Applicata, Farmacologia, etc), cogleindo l'opportunità di acquisire capacità critiche e un metodo di apprendimento che consenta di procedere in modo autonomo e critico.

  • Contenuti*:

     

    Note introduttive. Cenno all'origine degli elementi chimici più rappresentati nelle biomolecole. L'Acqua, struttura e proprietà. Legami chimici e gruppi funzionali.

    La logica molecolare della vita: caratteristiche fondamentali delle biomolecole (amminoacidi, lipidi, glucidi). Legami covalenti e legami deboli: ruolo delle interazioni deboli nelle macromolecole. Cenni di termodinamica dei sistemi biologici.

    Le proteine: Struttura primaria. Il folding delle proteine: l'effetto idrofobico, la teoria del globulo fuso. Struttura secondaria: alfa elica e beta foglietto, beta-turn; angoli di legame. Motivi e moduli strutturali delle proteine. Struttura terziaria delle proteine. Struttura quaternaria.  Esempio: emoglobina e mioglobina. Gruppo Eme: struttura  funzioni. Ossi- e deossi-emoglobina, ruolo del 2,3-DPGA. Curve di saturazione dell'Hb. Proteolisi. Glutatione:esempio di tripeptide con legame isopeptidico.

    Cinetica enzimatica Enzimi: introduzione. Fattori che influiscono sull'attività enzimatica. Catalisi enzimatica e parametri cinetici. Fattori e leggi che la regolano. Modulazione allosterica, regolazione covalente ed inibizione enzimatica. Vitamine come coenzimi.

    Bioenergetica e metabolismo: Disegno generale di catabolismo e anabolismo. Variazione di energia libera e reazioni accoppiate. Trasferimenti di gruppi fosforici e ATP. I tioesteri. Le reazioni biologiche di ossidoriduzione. Regolazione del flusso nelle vie metaboliche.

    Metabolismo glucidico Struttura e proprietà chimiche dei monosaccaridi, disaccaridi e polisaccaridi. Principali vie di utilizzazione del glucosio. Tappe enzimatiche, regolazione della glicolisi e bilancio energetico. Shunt dell’esoso monofosfato e sua importanza biologica. Sintesi e demolizione del glicogeno e regolazione ormonale (adrenalina, glucagone ed insulina). Metabolismo del fruttosio e galattosio. Gluconeogenesi e sua regolazione. Decarbossilazione ossidativa dell’acido piruvico: coenzimi vitaminici ed enzimi coinvolti. Il ciclo dell’acido citrico. Organizzazione e localizzazione nel mitocondrio e fuori da questo dei complessi proteici di trasporto degli elettroni. Complessi respiratori, e loro E0. Fosforilazione ossidativa. Strutture della FoF1-ATP sintasi, sintesi di ATP e pompe protoniche.

    Metabolismo lipidicoMetabolismo degli acidi grassi. Demolizione ossidativa delle principali classi di acidi grassi (pari e dispari, saturi ed insaturi) e rendimento energetico. Sintesi di corpi chetonici,rilevanza nel digiuno e nel diabete. Metabolismo dell’acido arachidonico e formazione di prostaglandine, cenno alle prostacicline e trombossani. Sintesi degli acidi grassi da parte del complesso dell’acido grasso sintasi. Reazioni di allungamento. Sintesi di triacilgliceroli, sfingolipidi, fosfolipidi, cenno al colesterolo e derivati (acidi e sali biliari, ormoni).

    Metabolismo azotatoEndopeptidasi interessate al catabolismo proteico. Metabolismo degli aminoacidi: transaminazione, deaminazione ossidativa e organicazione dell’ammoniaca nel ciclo dell’urea. Sintesi dei nucleotidi purinici e pirimidinici, loro catabolismo: xantina ossidasi. sintesi del gruppo eme, struttura dei neurotrasmettitori,.

    L’informazione biologicaStruttura degli acidi nucleici. Duplicazione del DNA. Trascrizione nei procarioti. Trascritti primari negli eucarioti: maturazione degli RNA – introni ed esoni – cenno allo splicing e allo splicing alternativo. Codice genetico e sue caratteristiche. Sintesi e trasporto delle proteine. Modificazione post-trasduzionale delle proteine.

    Fotosintesi: Clorofille e pigmenti accessori, centro di reazione, fase luminosa e reazioni al buio, i fotosistemi, il centro che scinde l’acqua, l’enzima Ribulosio difosfato carbossilasi ossidasi, cenno al ciclo di Calvin.

     

    Conoscenze e abilità da conseguire

    Ci si attende che venga acquisita una buona conoscenza della struttura e della funzione delle diverse classi di biomolecole, e che i processi metabolici vengano compresi nella loro stretta interdipendenza. Lo studente dovrà comprendere altresì i meccanismi chimici e biochimici alla base della catalisi enzimatica, l'organizzazione e le tappe del metabolismo cellulare e delle componenti fondamentali della Biologia molecolare e della fotosinetsi clorofilliana.

     

  • Testi consigliati:

     

    D.L.Nelson e M.M. Cox - I principi di Biochimica di Lehninger - 6a edizione, Zanichelli 2014

    D.Voet, J.G.Voet, C.W.Pratt - Fondamenti di Biochimica - 2a edizione, Zanichelli 2007

    T.M. Devlin - Biochimica con aspetti clinico farmaceutici-  1a edizione, Edises 2013

  • Modalità d'esame:

     

    Esame Orale. durata intorno a 30’. Le domande d'esame sono da tre a cinque a seconda della complessità degli argomenti trattati. L'apprendimento sarà valutato con riferimento a tutte le sezioni del programma (biochimica sistematica, cinetica enzimatica, biochimica metabolica, descrivendo in dettaglio due vie metaboliche). La capacità di giudizio e comunicativa sarà valutata con la verifica della conoscenza della struttura chimica di tutti gli intermedi, cofattori e coenzimi nonchè il bilancio energetico e il collegamento con altre vie metaboliche.

Letto 47418 volte Ultima modifica il Lunedì, 20 Febbraio 2017 10:40

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